Dr. Stark für Strukturanalysen ausgezeichnet

Dr. Holger Stark
© Max-Planck-Institut

Holger Stark erhielt den Preis für die dreidimensionale Strukturbestimmung biologischer Makromoleküle mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie und komplexer Bildverarbeitungsverfahren.

In den letzten Jahren hat sich gezeigt, dass einzeln agierende Proteine im normalen "Alltag" einer Zelle eher die Ausnahme als die Regel darstellen. Mehr als zwei Drittel aller Proteine agieren im Verbund, in großen makromolekularen Komplexen. Mit Ausnahme einiger weniger Makromoleküle, wie beispielsweise Ribosom und RNA-Polymerase, sind Aufbau und Struktur dieser Komplexe bislang sehr schlecht verstanden. Die Struktur und Funktionsweise dieser Vielzahl von "Maschinen" ist jedoch essentiell für das Verständnis zellulärer Vorgänge. Sie herauszufinden stellt somit eine große Herausforderung für die Biologie dar.

Die Methode der 3D-Kryo-Elektronenmikroskopie ist die Methode der Wahl zur Strukturbestimmung der Mehrzahl an makromolekularen Komplexen, die im Gegensatz zu Ribosomen nur in sehr geringen Mengen aufgereinigt werden können.

Für die Strukturbestimmung wird aus mehreren Tausend elektronenmikroskopischen Projektionsbildern eines makromolekularen Komplexes dessen dreidimensionale Struktur mit Hilfe computergestützter Bildverarbeitungsmethoden rekonstruiert. Instrumentelle Entwicklungen und verbesserte Bildverarbeitung im Laufe der letzten Jahre haben dazu beigetragen, die Auflösung kryo-elektronenmikroskopisch ermittelter 3D-Strukturen kontinuierlich zu verbessern.

Ein Ziel der Arbeitsgruppe von Holger Stark wird es daher sein, durch methodische Weiterentwicklungen das Auflösungsvermögen noch weiter zu verbessern. Ein weiteres Ziel ist das Automatisieren der Methode, um aus einer Technik für Spezialisten ein routinemäßig anwendbares Werkzeug für die 3D-Strukturanalyse großer Makromoleküle zu machen, das dann einen hohen Durchsatz an Proben erlaubt.

MEDICA.de; Quelle: Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie