Forscher identifizieren Biosynthese-Mechanismus

Foto: Biosynthese

Tah18 ist Teil einer Transportkette,
die Elektronen auf Eisen-Schwefel-Clu-
ster des Proteins Dre2 überträgt;
© Philipps-Universität Marburg/AG Lill

„Enzyme mit Eisen-Schwefel-Clustern sind unersetzlich für zahlreiche essenzielle Lebensprozesse“, erläutert Lill, Senior-Autor der Studie. Beispiele hierfür sind insbesondere die Energiegewinnung in den Mitochondrien, die Proteinherstellung an Ribosomen, die Vervielfältigung der Erbsubstanz DNA sowie deren Reparatur nach Schädigungen.

„Eisen-Schwefel-haltige Proteine finden sich daher sowohl bei Bakterien als auch in den Zellen von höheren Lebewesen mit echtem Zellkern“, ergänzt Koautor Pierik, „also etwa bei Pflanzen und Tieren“.

Lill, Pierik und Kollegen identifizierten einen neuen, wesentlichen Bestandteil der zellulären Maschinerie, die in kernhaltigen Organismen die Biosynthese von Eisen-Schwefel-haltigen Proteinen bewerkstelligt. Die Wissenschaftler nahmen sich das Protein Tah18 vor, das sie zellbiologisch, biochemisch und spektroskopisch untersuchten. Sie fanden heraus, dass Tah18 mit einer weiteren Komponente der Maschinerie zusammenwirkt, nämlich mit Dre2, das seinerseits ein Eisen-Schwefel-Protein ist.

Dabei bildet Tah18 zusammen mit Dre2 eine Elektronen-Transportkette, die für die stabile Integration von Eisen-Schwefel-Clustern in Zielproteine essentiell ist. Die anorganischen Kofaktoren werden zunächst an Gerüstproteinen zusammengesetzt und anschließend über mehrere Zwischenschritte an die Zielproteine weitergereicht.

Der neu entdeckte Mechanismus ist auch für den Menschen von Bedeutung. Schaltet man in Hefezellen Tah18 oder Dre2 aus, so können menschliche Proteine deren Funktion ersetzen – diese hat sich also während der gesamten Evolution erhalten, die von Einzellern zu hoch entwickelten Tieren geführt hat.


MEDICA.de; Quelle: Philipps-Universität Marburg