Funktion molekularer Maschinen

hGBP1 - eine molekulare Maschine;
© Ruhr-Universität Bochum

Von dem Enzym hGBP1 ist eine antivirale Wirkung und ein Einfluss auf die Bildung von Blutgefäßen bekannt. Charakteristisch für das Protein ist die Bindung und katalytische Spaltung eines Cofaktors, der einerseits die Struktur und damit die biologische Aktivität des jeweiligen Proteins reguliert. Zum anderen wird durch diesen Spaltungsvorgang bei einigen Proteinen aber auch die Energie für größere, strukturelle Änderungen und damit für die mechanische Arbeit dieser kleinen, molekularen Maschinen geliefert.

"Wir haben herausgefunden, dass die hGBP1-Moleküle nach Bindung eines bestimmten Cofaktors miteinander kommunizieren und eine katalytische Spaltung des Cofaktors stimulieren", erklärt der Chemiker Prof. Herrmann von der Ruhr-Universität Bochum. Zum ersten Mal konnten die Forscher zeigen, wie Proteine durch Selbst-Assemblierung eine katalytische Wirkung hervorrufen, die auf ihr eigenes Verhalten und ihre Funktion zurückstrahlt.

Mit Hilfe vielfältiger experimenteller Methoden aus den Bereichen der biophysikalischen Chemie, der Biochemie und der Röntgen-Strukturanalyse ist es gelungen, die Funktionsweise eines Enzyms in molekularem Detail darzustellen. Auch konnten die Beobachtungen und Teilerkenntnisse, die sich mit den verschiedenen Methoden ergaben, zu einem stimmigen Modell zusammengeführt werden.

Die untersuchte Klasse von Proteinen hat außerordentlich vielseitige, biologische Funktionen. Mutierte Varianten dieser Proteine sind für zahlreiche Krankheiten verantwortlich, darunter auch Krebs. Untersuchungen der molekularen Mechanismen zeigen nicht nur, wie ein Protein funktioniert, sondern auch, wie und warum es bei einer bestimmten Störung nicht mehr funktioniert. Dies gibt der Forschung Ansatzpunkte für die Entwicklung von Wirkstoffen und zeigt Möglichkeiten auf, wie eine Krankheit gezielt zu bekämpfen ist.

MEDICA.de; Quelle: Ruhr-Universität Bochum