Prof. Hayden, Direktor des Child and Family Research Institute`s Centre for Molecular Medicine and Therapeutics (CMMT) der Universität von British Columbia, und seine Mitarbeiter hatten vor zehn Jahren entdeckt, dass das Protein Huntingtin von "molekularen Scheren" zerkleinert wird, ein Hinweis darauf, dass die Spaltung des fehlgefalteten Proteins offenbar eine entscheidende Rolle bei der Entwicklung der Krankheit spielt.

Die Forscher entwickelten ein Mausmodell, das das humane Huntington- Gen trägt und auch das veränderte, falsch gefaltete Protein produziert. So war es ihnen möglich zu beobachten, wie die Erkrankung in der Maus fortschreitet und das mutierte Huntingtin-Protein zerschnitten wird. Sie konnten nachweisen, dass ein Enzym, (caspase-6), das mutierte Protein zerschnippelt. Jetzt gelang es ihnen zusätzlich zu zeigen, dass die Maus keine Krankheitssymptome mehr aufweist, wenn sie die Schnittstellen für das Enzym mutieren und damit die Spaltung von Huntingtin verhindern.

Caspasen sind Enzyme, die Eiweiße an bestimmten Stellen zerkleinern, unter anderem damit sie abgebaut werden können. Aktivierte Caspasen machen aus dem Protein Bruchstücke, die sich bei Patienten mit Chorea Huntington in den Kernen der Nervenzellen bilden. "Allerdings ist der Zusammenhang zwischen dem Abbau von Huntingtin und der Entstehung von Chorea Huntington noch unklar", sagte Prof. Hayden in Berlin.

Erbt ein Kind ein mutiertes Huntington-Gen von einem betroffenen Elternteil, bricht die Krankheit unweigerlich meist zwischen dem 30. und 50. Lebensjahr aus. Dabei gehen zunehmend Nervenzellen in den Hirnarealen zugrunde, die für Bewegung, Gedächtnis und Gefühl zuständig sind. Zehn bis 30 Jahre nach Ausbruch führt Chorea Huntington zum Tod.

MEDICA.de; Quelle: Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin