Warum Schweiß antimikrobiell wirkt

Foto: Weiblicher Bauch mit Schweißperlen

© panthermedia.net/Ben Heys

Die Haut des Menschen bildet nicht nur eine physikalische Barriere gegen Fremdstoffe, sondern verfügt auch über ein chemisches Abwehrsystem gegen Bakterien, Viren und Pilze. Dazu produziert sie antimikrobielle Peptide, das heißt kurzkettige Aminosäureverbindungen, die sowohl Wachstum und Zusammensetzung der gesunden Hautflora kontrollieren als auch krank machende Mikroorganismen abwehren. Die Produktion von solchen antimikrobiellen Peptiden geschieht zum Teil ständig zum grundlegenden Schutz, zum Teil angeregt durch Infektionen oder Entzündungen.

In den menschlichen Schweißdrüsen wird das antimikrobielle Peptid Dermcidin produziert. Es wird mit dem Schweiß auf der Hautoberfläche verteilt, bleibt im Säureschutzmantel der Haut stabil und wirkt quasi als natürliches Breitband-Antibiotikum gegen viele bekannte Keime wie Kolibakterien und Staphylokokken sowie den Hefepilz Candida albicans. Dermcidin wird in seiner aktiven Form in verschiedene Fragmente gespalten, darunter das anionische amphiphile – sowohl fett- als auch wasserliebende – Peptid DCD 1L.

Wissenschaftler haben die antimikrobielle Aktivität von DCD 1L nun genauer untersucht. Diese Forschungen, die im Rahmen des an der Universität Tübingen angesiedelten Sonderforschungsbereichs 766 „Die bakterielle Zellhülle“ durchgeführt wurden, ermöglichen erstmals, ein molekulares Modell für die antimikrobielle Wirkung eines anionischen Peptids im menschlichen Schweiß zu erstellen.

Die Forscher stellten fest, dass DCD 1L ein außergewöhnlich langes anionisches Peptid ist, das ideal an das salzig-saure Milieu des menschlichen Schweißes angepasst ist. Indem es Ionenkanäle in der bakteriellen Membran bildet und damit das Membranpotenzial zerstört, hindert es die Zelle daran Energie zu gewinnen. Begünstigt wird die Bildung der Ionenkanäle durch das Spurenelement Zink (Zn2+), welches eine Selbstorganisation von DCD 1L induziert, wenn das Peptid an bakterielle Lipiddoppelschichten bindet.

Da es bei der Untersuchung von membrangebundenen Proteinen besonders schwierig ist, die Lipide der Biomembran mit zu berücksichtigen, wendeten die Forscher mehrere Tricks an. Bei der Aufklärung der Peptidwirkung spielten elektro-physiologische Messungen und strukturbiologische Methoden eine wesentliche Rolle.

MEDICA.de; Quelle: Karlsruher Institut für Technologie