Wie Proteine Elektronen transportieren

Protein-Protein-Komplex DsbD und
CcmG; © Uni Zürich

Anhand der Strukturen von Protein-Protein-Komplexen können Rückschlüsse auf Stoffwechselwege und andere zelluläre Prozesse gezogen und das Verständnis für Lebensvorgänge erweitert werden.

Die Forschungsteams um Professor Markus Grütter (Uni Zürich) und Professor Rudi Glockshuber (ETH Zürich) befassen sich mit Proteinen, die für die Energiegewinnung ohne Sauerstoff des Bakteriums Escherichia coli wichtig sind. Dieser Prozess ist so interessant für die Forscher, weil er in allen Lebewesen zentral für die Energiegewinnung und somit grundlegend für das Leben ist. Konkret geht es um die Frage, wie Elektronen von Protein zu Protein übertragen werden, um letztlich das für die Atmungskette wichtige Protein Cytochrom c funktionsbereit zu machen. Untersucht haben die Forscher die Proteine DsbD und CcmG. Deren Zusammenwirken bei der Reifung von Cytochrom c war bisher umstritten.

Erst das Zusammenspiel von DsbD und CcmG bringt Elektronen in Fluss. Durch biochemische Experimente konnte gezeigt werden, dass beide Proteine DsbD und CcmG für diesen Prozess nötig sind. Die atomare Struktur beweist, dass die beiden Eiweiße einen Komplex bilden, also direkt miteinander interagieren, um ihre Funktion wahrzunehmen. Dabei werden Elektronen von DsbD auf CcmG übertragen. In weiteren Schritten überträgt CcmG diese Elektronen via andere Proteine (CcmH) auf Cytochrom c zu dessen Aktivierung.

Die Flexibilität von DsbD erlaubt vielseitige Interaktionen. Die Analyse der Kontaktfläche zwischen den beiden Proteinen DsbD und CcmG brachte zudem neue Erkenntisse über die Mechanismen, welche für die Übertragung von Elektronen von DsbD auf andere Proteine notwendig sind. Es zeigte sich, dass DsbD strukturell so flexibel ist, dass es mit Proteinen ganz unterschiedlicher Stoffwechselwege interagieren kann.

MEDICA.de; Quelle: Universität Zürich